Het eiwit
Tussen de verschillende aminozuren treden een aantal verschillende interacties op. Bijvoorbeeld kunnen ze tot elkaar worden aangetrokken of kunnen ze elkaar afstoten door verschillen in lading. Een ander voorbeeld is de H-bruggen, die net als bij het DNA kunnen vormen. Er zijn twee aminozuren, cysteïne en methionine, die een zwavelatoom bevatten. Bij cysteïne is dit een vrije SH groep. Dit aminozuur kan daardoor zwavel- (S) bruggen vormen.
Ook kan interactie optreden met de omgeving. Eiwitten komen voor in het cytoplasma van de cel, dat voor het grootste gedeelte uit water bestaat. Hydrofiele aminozuren zitten graag in dat water en bevinden zich aan de buitenkant van het eiwit. De hydrofobe aminozuren bevinden zich juist aan de binnenkant van het eiwit, zodat ze van het water zijn afgesloten. Daarnaast treden van-der-Waals krachten op tussen de aminozuren. Al deze bovenstaande interacties hebben invloed op de manier waarop het eiwit vouwt, zie figuur 8.[4]
Figuur 8; interacties tussen de aminozuren, waardoor het eiwit zich als het ware opvouwt.[11]
Wanneer mutaties
optreden kunnen een of meerdere aminozuren veranderen, waardoor het
eiwit anders vouwt. De soorten mutaties worden besproken bij “genetische
fouten”. De invloed van de mutaties op het ontstaan van NDI wordt
besproken bij de twee genen, “AVPR2” en “AQP2”.[4]
Wanneer het eiwit niet geproduceerd wordt, er geen sprake is van
genexpressie, wordt het gen “gesilenced”. Dit “uitschakelen” van een gen
geschiedt door middel van methylering. Bij methylering wordt een methyl
(CH3) groep gebonden aan de base cytosine. Door de methylgroep kan het
DNA polymerase niet aan het DNA binden en kan het gen niet worden
afgelezen. Hierdoor wordt er geen eiwit geproduceerd.[4]
Renske Janssen
DAS 10 Human Genetic Disorders
Onderwerp: Nefrogene Diabetes Insipidus
4e jaar Applied Science
Fontys Hogeschool Toegepaste Natuurwetenschappen
